Uma ferredoxina é uma proteína ferro-enxofre que realiza a transferência de elétrons em um grande número de reações redox das células do metabolismo através de seus aglomerados de Fe-S cujos cátions de ferro oscilam entre os estados de oxidação +2 ( ferroso ) e +3 ( férrico ). A primeira dessas proteínas foi isolada em 1962 da bactéria anaeróbia Clostridium pasteurianum . Uma ferredoxina específica do cloroplasto está envolvida nas reações de fotofosforilação cíclicas e não cíclicas da fotossíntese . Na fotofosforilação não cíclica, a ferredoxina é o aceptor de elétrons final e reduz o NADP + sob a ação da ferredoxina-NADP + redutase ( EC ) com FAD e um grupo flavina como cofatores :
2 ferredoxina- [Fe 2+ Fe 3+ S 2- 2 ] + NADP + + H + 2 ferredoxina- [Fe 3+ 2 S 2- 2 ] + NADPH .A ferredoxina cloroplástica contém aglomerados de Fe 2 S 2Composto por dois cátions de ferro e dois ânions sulfeto . Existem outros tipos de aglomerados de Fe-S, os mais comuns dos quais são Fe 3 S 4e Fe 4 S 4.
Pfam | PF00111 |
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InterPro | IPR001041 |
PROSIDADE | PDOC00642 |
SCOP | 3fxc |
SUPERFAMÍLIA | 3fxc |
Proteína OPM | 1kf6 |
Entre eles estão a putidaredoxina, a terpredoxina e a adrenodoxina.
Ferredoxinas vegetais, inicialmente identificadas em cloroplastos , contêm aglomerados de Fe 2 S 2em que os cátions de ferro são tetracoordenados com dois ânions de sulfeto e quatro grupos funcionais tiol de resíduos de cisteína . Nos cloroplastos, essas ferredoxinas atuam como transportadores de elétrons na fotofosforilação e como doadores de elétrons para várias enzimas, como glutamato sintase , nitrato redutase e sulfito redutase .
Certas ferredoxinas Fe 2 S 2bacterial foram encontrados para ter as sequências de aminoácidos ferredoxina planta diferente, comparando-os com tioredoxina . O de Clostridium pasteurianum em particular, cujo papel fisiológico não é conhecido com precisão, pode ligar-se forte e especificamente à proteína ferro - molibdênio da nitrogenase .
As adrenoxinas são uma classe de ferredoxinas encontradas em eucariotos e proteobactérias. A adrenodoxina está presente em particular em mamíferos em geral, e em humanos em particular: a variante humana da adrenodoxina é chamada de ferredoxina 1 . Nos sistemas de monooxigenase mitocondial , a adrenodoxina transfere um elétron do NADPH: adrenodoxina redutase para o citocromo P450 de membrana. Em bactérias, a putidaredoxina e a terpredoxina transportam elétrons entre as ferredoxinas redutases e os correspondentes P450s solúveis. A função exata de outros membros desta família de proteínas nem sempre é bem compreendida.
A ferredoxina 1 participa, em humanos, da síntese dos hormônios tireoidianos . Ele também transfere elétrons da adrenodoxina redutase para o P450 e pode se ligar a metais e proteínas. É encontrado na matriz mitocondrial .
Pfam | PF00037 |
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InterPro | IPR001450 |
PROSIDADE | PDOC00176 |
SCOP | 5fd1 |
SUPERFAMÍLIA | 5fd1 |
Proteína OPM | 1kqf |
Ferredoxinas [Fe 4 S 4 ]caem em duas categorias chamadas baixo potencial ( bacteriana tipo ) e elevado potencial (HiPIP) de acordo com o estado de oxidação do conjunto do ferro-enxofre ; a mudança de uma ferredoxina de baixo potencial para uma ferredoxina de alto potencial é ilustrada pelo seguinte diagrama:
O cluster de ferredoxinas bacterianas oscila entre os estados:
[Fe 2+ 3 Fe 3+ S 2- 4 ] e - + [Fe 2+ 2 Fe 3+ 2 S 2- 4 ]Com uma redução-oxidação de -0,7 a -0,3 V .O das ferredoxinas HiPIP oscila entre os estados:
[Fe 2+ 2 Fe 3+ 2 S 2- 4 ] e - + [Fe 2+ Fe 3+ 3 S 2- 4 ]Com um potencial redox de 0,1 a 0,4 V .Esses dois tipos de ferredoxinas compartilham o estado de oxidação [Fe 2+ 2 Fe 3+ 2 S 2- 4 ]. A diferença nos potenciais redox é atribuída à diferença nas ligações de hidrogênio , que alteram fortemente o caráter básico do grupo tiol dos resíduos de cisteína .
Existem vários tipos de ferredoxinas bacterianas de acordo com sua sequência de aminoácidos, mas todas essas ferredoxinas têm uma zona constante compreendendo quatro resíduos de cisteína ligados a um cluster Fe 4 S 4 .. Ferredoxinas Fe 4 S 4de Pyrococcus furiosus é caracterizado pela substituição de um dos quatro resíduos de cisteína por um resíduo de aspartato .
Os genes que codificam as ferredoxinas bacterianas evoluíram passando por duplicações, transposições e fusões, daí o surgimento de ferredoxinas com vários aglomerados de ferro-enxofre. Em alguns casos, um ou mais resíduos de cisteína estão ausentes e, neste caso, a ferredoxina resultante perde localmente a capacidade de se ligar a um cluster Fe 4 S 4 ., ou só pode se ligar a um cluster Fe 3 S 4.
Proteínas de Ferro-Enxofre de Alto Potencial (HiPIP) são uma família especial de ferredoxinas Fe 4 S 4funcionando em cadeias de transporte de elétrons anaeróbicas . Alguns HiPIPs têm um potencial redox maior do que o de todas as outras proteínas ferro-enxofre conhecidas, por exemplo 450 mV para Rhodopila globiformis .