Akt1



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Akt1 , mais conhecida pelo termo "  Akt  " ou "  proteína quinase B  " ( PKB ), é uma proteína essencial na sinalização de células de mamíferos.

A família AKT: AKT1, AKT2, AKT3

Em humanos, existem 3 genes da família Akt: Akt1, Akt2 e Akt3. Essas enzimas pertencem à família das proteínas quinases .

Akt1 está envolvida na via de sinalização de sobrevivência celular ao inibir a apoptose . Akt1 também é capaz de induzir a biossíntese de proteínas e, portanto, é um elemento-chave nos fenômenos celulares que levam à hipertrofia do músculo esquelético e ao crescimento do tecido em geral. Como o Akt pode bloquear a apoptose e, assim, promover a sobrevivência celular, o Akt1 é considerado um fator essencial no desenvolvimento de muitos tipos de câncer. Akt (também chamado de Akt1) foi originalmente identificado como o oncogene do retrovírus em transformação pelo Dr. Philip Tsichlis no Fox Chase Cancer Center na década de 1990.

Akt2 é um fator envolvido na sinalização celular da insulina . É necessário para o transporte de glicose.

Esses papéis diferentes de Akt1 e Akt2 foram demonstrados pelo estudo de camundongos invalidados para cada um dos dois genes. Em camundongos com deficiência de Akt1, mas não Akt2, o metabolismo da glicose não é alterado, mas os animais são pequenos, demonstrando o papel da Akt1 no crescimento do tecido. Pelo contrário, os ratos anulados devido a Akt2 mostrar anormalidades de crescimento apenas pequenas, mas desenvolver diabetes ligados à resistência à insulina , mais uma vez demonstrando a mais papel específico de Akt2 ao nível da via de sinalização. Insulina .

O papel do Akt3 é menos claro, é expresso principalmente no cérebro. Na verdade, os ratos desativados para Akt3 têm cérebros menores.

O nome "Akt" não se refere à sua função. O "Ak" foi aparentemente uma classificação temporária para uma linha de camundongos que desenvolveram linfomas tímicos espontaneamente. O "t" vem da transformação , a letra foi adicionada quando um retrovírus mutante foi isolado da linha Ak, que foi denominado "Akt-8". Quando o oncogene codificado neste vírus foi descoberto, ele foi chamado de v-Akt. Assim, os análogos humanos identificados mais tarde usaram nomes análogos.

Regulação: ativação e inativação da Akt

Ligação aos fosfolipídios da membrana

Akt1 se liga à membrana plasmática da célula por meio de seu domínio PH ( domínio de proteína de ligação de fosfatidilinositol ), por meio de um fosfatidilinositol-3,4-bisfosfato ou fosfatidilinositol-3,4,5-trifosfato (ele próprio previamente fosforilado por PI3 quinase ( fosfoinositídeo 3- quinase ) como parte da transdução de um sinal celular ).

Ativação via fosforilação por PDK1 e PDK2

PHLPP

O tipo de fosfatase PHLPP ("domínio PH e proteína fosfatase de repetição rica em leucina") desfosforilou Akt e inativou.


Notas e referências

  1. Robert S. Garofalo, Stephen J. Orena, Kristina Rafidi, Anthony J. Torchia, Jeffrey L. Stock, Audrey L. Hildebrandt, Timothy Coskran, Shawn C. Black, Dominique J. Brees, Joan R. Wicks, John D. McNeish e Kevin G. Coleman (2003) “Diabetes grave, perda de tecido adiposo dependente da idade e deficiência de crescimento leve em camundongos sem Akt2 / PKB beta”, Journal of Clinical Investigation , Volume 112, páginas 197-208 Texto online
  2. ZZ Yang, O. Tschopp, A. Baudry, B. Dummler, D. Hynx e BA Hemmings. (2004) Physiological functions of protein quinase B / Akt. Biochem Soc Trans. 32: 350-354. Análise. Texto online
  3. SR James, CP Downes, R. Gigg, SJ Grove, AB Holmes, DR Alessi (1996), "Specific binding of the Akt-1 protein kinase to phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate sem subsequente ativação", The Biochemical Journal , 315: 709-713 Texto online

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Rosa De Araujo

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Robson Do Socorro

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