Em bioquímica , um cofator é um composto químico não proteico que é necessário para a atividade biológica de uma proteína, geralmente uma enzima . Os cofatores estão frequentemente envolvidos na reação catalítica e podem ser considerados como "moléculas auxiliares" que auxiliam nas transformações bioquímicas.
Os cofatores podem ser classificados em duas categorias:
Algumas fontes limitam o uso do termo “cofator” a substâncias inorgânicas.
Uma enzima inativa sem cofator é chamada de apoenzima ; enquanto a enzima "completa", com cofator, é a holoenzima .
Algumas enzimas ou alguns complexos enzimáticos requerem mais de um cofator, como o complexo multienzima piruvato desidrogenase . Este complexo enzimático na encruzilhada da glicólise e do ciclo de Krebs requer cinco cofatores orgânicos, grupos prostéticos pirofosfato de tiamina (TPP), lipoamida e dinucleotídeo de flavina adenina (FAD), coenzimas livres ou fracamente ligadas nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD + ) ligados e uma coenzima a um substrato, coenzima A (CoA) e um cofator de íon metálico (Mg 2+ ).
Os cofatores orgânicos geralmente são vitaminas ou derivados de vitaminas . Muitos contêm o monofosfato de adenosina nucleotídeo (AMP) em sua estrutura, como ATP , coenzima A , FAD e NAD + . Esta estrutura comum pode refletir uma origem evolutiva comum como parte das ribozimas na biologia baseada em RNA antigo . Foi feita a hipótese de que a parte AMP da molécula poderia ser vista como uma espécie de "alça" pela qual a enzima pode "agarrar" a coenzima e trocá-la entre os diferentes centros catalíticos.