A actina é uma proteína bi-globular de 5,46 nm de diâmetro, que desempenha um papel importante na arquitetura e movimentos celulares. Está presente em todas as células do corpo (é uma proteína onipresente ), mas é particularmente abundante nas células musculares. Pode representar até 15% da massa proteica total das células. Esta proteína tem sido altamente conservada durante a evolução dos eucariotos, uma vez que a identidade entre um isotipo de actina humana e a actina de levedura (S. cerevisiae) é maior que 90%. A maioria das células eucarióticas tem muitos genes de actina que codificam proteínas ligeiramente diferentes.
Em mamíferos, existem 6 isotipos de actina:
A actina é uma proteína com um diâmetro de 5,46 nm, que contém um aminoácido raro: 3-metil -histidina (ou 3-metil-histidina , de fórmula C 7 H 11 N 3 O 2 ). Consiste em um polipeptídeo de 375 aminoácidos. Na célula, ele é encontrado em duas formas:
A citocalasina B é uma micotoxina que inibe a formação de microfilamentos de actina.
Começa com a chamada fase de nucleação, durante a qual dímeros, trímeros ou tetrâmeros (dependendo do processo de nucleação usado) da actina (chamados núcleos) se unem. Esta etapa, termodinamicamente desfavorável, é uma etapa lenta. No contexto celular, a existência de nucleadores de actina acelera essa etapa e, portanto, a torna compatível com as escalas de tempo e espaço dos processos biológicos celulares. Existem 3 grupos de nucleadores: o complexo Arp2 / 3 (complexo composto por 7 subunidades de proteínas), forminas e os chamados nucleadores “atípicos”, como a proteína Spire. Se a concentração de monômeros de actina (a chamada actina G) for maior do que uma concentração crítica, a actina G se agrupa em filamentos a partir dos núcleos pré-formados. Esta é a etapa de alongamento dos filamentos. Esta etapa rápida é frequentemente referida como a fase de polimerização, embora a actina filamentosa (conhecida como F-actina) não seja um polímero verdadeiro (os monômeros não estão ligados entre si por uma ligação covalente dentro de um filamento). Uma vez formados, os filamentos de actina estão em equilíbrio entre a dissociação dos filamentos nas extremidades (-) e a associação de monômeros nas extremidades (+). Nas células, a formação espontânea de núcleos de actina é muito desfavorável.
Na contração muscular, a actina polimerizada se liga a outra proteína, a miosina . Este último se agarra ao polímero de actina e o faz deslizar em relação a ele; na outra extremidade do filamento de miosina, outro filamento de actina procede simetricamente; os dois filamentos de actina, portanto, aproximam-se um do outro, esta é a contração muscular.
Outras funções:
Parasitas intracelulares como a Listeria são capazes de sequestrar a maquinaria celular que controla a polimerização da actina para formar microfilamentos atrás deles, permitindo que sejam propelidos.