A proteína G estimuladora (ou G s ) são um dos principais famílias de proteínas G . Este é, entre outras coisas, o receptor de glucagon .
Esses receptores são compostos por três subunidades denominadas α, β e γ. O primeiro é capaz de se ligar a uma molécula de GDP (difosfato de guanosina) ou GTP (trifosfato de guanosina).
A ligação do hormônio causa uma mudança na estrutura D do receptor, que estimula a separação do GDP do Gα, que por sua vez se separa das outras duas subunidades.
Dada a predominância de GTP sobre GDP no citosol , Gα liga-se a ele, resultando na ativação de uma adenilato ciclase . Este último catalisa a transformação de ATP em cAMP .
PKA (proteína quinase dependente de AMPc) consiste em duas subunidades catalíticas e duas subunidades regulatórias. É neste último que o cAMP se liga, à velocidade de duas moléculas por subunidade, causando a liberação das duas subunidades catalíticas.
Eles podem então migrar para o núcleo onde fosforilam o fator de transcrição CREB (proteína de ligação CRE) ligado a uma sequência de DNA CRE (elemento responsivo a cAMP) (ver CREB (ligação a elemento de resposta cAMP) . Quando fosforilado, CREB recruta uma proteína CBP (CREB proteína de ligação), que é uma histona acetiltransferase cujo papel é abrir a cromatina , causando assim a transcrição .