Uma protease aspártica ( EC ), também chamada de aspartato protease e aspartil protease , é uma peptidase que usa um resíduo de aspartato para catalisar as reações que afetam seu peptídeo substrato . Essas enzimas geralmente têm dois resíduos de aspartato fortemente conservados em seu sítio ativo e sua atividade é ótima em pH ácido . A Pepstatina é um inibidor de quase todas as proteases aspárticas conhecidas.
As endopeptidases aspárticas foram caracterizadas em vertebrados , fungos e retrovírus . Endopeptidases aspárticas associadas ao metabolismo bacteriano da prepilina tipo 4 - prepilina peptidase - e ao metabolismo arqueano da pré - lagelina - pré - lagelina peptidase - foram recentemente descritas.
A pepsina , as catepsinas e os rénines incluem proteases aspárticas de eucariotos . Eles têm uma estrutura de dois domínios que viria de uma duplicação genética ancestral. Os de retrovírus e retrotransposons são muito menores e parecem ser homólogos a um domínio de protease aspártica eucariótica. Cada área fornece um resíduo de aspartato e um sítio ativo em uma fenda entre os dois lobos da proteína . Um dos lóbulos provavelmente evoluiu do outro por duplicação de genes em um passado distante. As enzimas atuais têm uma estrutura terciária semelhante , mas uma estrutura primária mais variável, exceto para o sítio catalítico, que é altamente conservado. As proteases aspárticas também são caracterizadas pela posição muito estável das pontes dissulfeto .