EC No. | EC |
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Número CAS |
IUBMB | Entrada IUBMB |
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IntEnz | Vista IntEnz |
BRENDA | Entrada BRENDA |
KEGG | Entrada KEGG |
MetaCyc | Via metabólica |
PRIAM | Perfil |
PDB | Estruturas |
VAI | AmiGO / EGO |
A ribonuclease P ou RNase P é uma endoribonuclease presente em todas as células vivas e cuja função é a maturação do RNA de transferência (tRNA). A ribonuclease P cliva os precursores dos tRNAs no lado 5 'liberando a extensão 5' (líder 5 ') e o tRNA maturado em 5' (monofosfato em 5 'de tRNAs maduros).
Dependendo da espécie, a atividade da RNase P pode ser produzida por uma proteína (é então uma enzima ) ou por uma ribonucleoproteína (é então uma ribozima ).
Nas bactérias , a atividade da RNase P é produzida por uma ribonucleoproteína. Esta enzima consiste em um RNA catalítico, uma ribozima (RNA M1) e uma subunidade proteica (proteína C5). Foi Sidney Altman quem caracterizou o caráter ribozima dessa enzima, que lhe rendeu o Prêmio Nobel de Química em 1989.
Nas arquéias , a atividade da RNase P é produzida por uma ribonucleoproteína composta por um RNA catalítico e 4-5 subunidades proteicas. Algumas espécies de Archee usam uma mini-ribozima, reduzida à sua porção catalítica para produzir atividade RNase P. Uma exceção notável ao uso de RNase P no mundo vivo é a archea Nanoarchaeum equitans cujos tRNAs são transcritos diretamente na forma madura em 5 '.
Nos eucariotos , a atividade da RNase P é produzida pelas ribonucleoproteínas ou pelas proteínas.
Na levedura ( Saccharomyces cerevisiae ), uma ribonucleoproteína composta por um RNA catalítico (RPR1) e 9-10 subunidades de proteína (Pop1p, Pop3p, Pop4p, Pop5p, Pop6p, Pop7p e Pop8p, Rpp1p e Rpr2p) é encontrada no núcleo enquanto A ribonucleoproteína bacteriana é responsável pela atividade na mitocôndria , estando o gene que codifica o RNA (Rpm1r) presente no genoma mitocondrial (rnpB / Rpm1) e a subunidade da proteína sendo codificada no genoma nuclear e importada para a organela (Rpm2p). No entanto, para a maioria dos fungos , nenhum gene que codifica o RNA catalítico de uma RNase P bacteriana está presente no genoma mitocondrial e o tipo de RNase P que exerce a atividade nesta organela permanece desconhecido.
Na ameba Dictyostelium discoideum , uma ribonucleoproteína composta por um RNA catalítico e pelo menos 7 subunidades proteicas (Pop1, DRpp30, DRpp40, DRpp29, DRpp25, DRpp20, DRpp14) é responsável pela atividade da RNase P no núcleo. O tipo de RNase P responsável pela atividade nas mitocôndrias é desconhecido. O genoma desta ameba contém 18 tRNAs, mas nenhum gene que codifica o RNA catalítico de uma RNase P. bacteriana.
Em animais ( metazoa , por exemplo, homo sapiens ), uma ribonucleoproteína composta por um RNA catalítico (chamado H1) e cerca de dez subunidades de proteínas (hPop1, hPop5, Rpp40, Rpp38, Rpp30, Rpp29, Rpp25, Rpp21, Rpp20 e Rpp14) é responsável por Atividade de RNase P no núcleo. Na mitocôndria animal, um complexo proteico (MRPP1, MRRP2, MRPP3 = PRORP) é responsável pela atividade da RNase P. Essas proteínas são todas codificadas no genoma nuclear e transferidas para a mitocôndria usando um peptídeo de trânsito. A proteína PRORP contém um domínio de metalonuclease e esta subunidade é provavelmente responsável pela atividade catalítica.
Em plantas terrestres ( Embriófitas , por exemplo, Arabidopsis thaliana ), a atividade da RNase P está presente em três compartimentos diferentes: o núcleo, a mitocôndria e os plastídeos. RNase P do tipo PRORP foram localizadas em cada um destes compartimentos. AtPRORP1 está localizado na mitocôndria e plastídios, enquanto AtPRORP2 e AtPRORP3 estão localizados no núcleo. Essas enzimas são codificadas no genoma nuclear (3 genes em geral nas plantas) e transferidas para os diferentes compartimentos onde a expressão gênica ocorre por meio de peptídeos de trânsito ou um sinal de localização nuclear. Os PRORPs de plantas podem funcionar isoladamente in vitro, ao contrário dos PRORPs de animais (complexo de 3 proteínas incluindo PRORP). PRORP1, PRORP2 e PRORP3 têm atividade RNase P in planta e parecem ser as únicas enzimas responsáveis pelo processamento de tRNA em plantas. As plantas superiores, portanto, não teriam a enzima ancestral, a ribonucleoproteína, e a função RNase P seria realizada apenas pelas proteínas PRORP.