Repita rico em leucina

Um rico repetição leucina ou -leucina rico repetição ( LRR ) em Inglês, é uma unidade estrutural presentes em algumas proteínas , onde forma uma dobragem ferradura α / β. Esse tipo de dobramento é composto por sequências de 20 a 30  resíduos de aminoácidos contendo uma alta proporção de leucina , um aminoácido hidrofóbico , constituindo um solenóide em forma de área . Cada elemento repetido geralmente consiste na sequência folha β - cotovelo - hélice α , cuja repetição constitui um domínio que tem a geometria geral de uma ferradura, cujo interior é formado por folhas β paralelas e o exterior das quais é formado por uma rede de hélices α . Uma face das folhas β e um lado das hélices α são expostas ao solvente e, portanto, consistem essencialmente em resíduos hidrofílicos , enquanto a região entre as hélices e as folhas forma o núcleo hidrofóbico da proteína em que se encontram os resíduos de leucina.

As repetições ricas em leucina estão freqüentemente envolvidas no estabelecimento de interações proteína-proteína .

Exemplos

Os motivos LRR foram identificados em um grande número de proteínas com funções biológicas muito diversas. O inibidor da ribonuclease é o exemplo mais conhecido, mas outras proteínas, como a tropomodulina  (en) , a proteína reguladora da tropomiosina e o receptor Toll-like também possuem esta unidade estrutural . O receptor do tipo Toll tem, na verdade, dez motivos LRR sucessivos que estão envolvidos na ligação aos motivos moleculares associados a agentes infecciosos .

Enquanto o padrão LRR típico contém cerca de uma proporção de uma hélice α para cada folha β , algumas variantes que formam superhélices βα às vezes têm longos loops no lugar das hélices entre as folhas adjacentes. Uma variante estrutural, também é identificada como LRV e consiste em uma alternância de hélices α e 3 10 formando um direito enrolado desprovido de folhas β geralmente presentes nas repetições ricas em leucina.

Domínios relacionados

As repetições ricas em leucina são freqüentemente cercadas por domínios N- terminal e C- terminal ricos em cisteína . Estes domínios ricos em cisteína também existem na presença de domínios LRR adjacentes. Estes são pequenos domínios inteiramente constituídos por folhas β que foram estruturalmente descritas para as internalinas  (en) A (InlA), B (InlB), E (InlE) e H (InlH) da bactéria Listeria monocytogenes . Sua função parece ser principalmente estrutural: eles são mesclados com o fim C -terminal de repetições ricas em leucina, que tem o efeito de estabilizar e enrijecer. Eles não intervêm diretamente nas interações proteína-proteína, mas ajustam o posicionamento do domínio LRR adjacente para esse propósito. Esses domínios pertencem à família dos domínios do tipo imunoglobulina, na medida em que são formados por duas folhas β em sanduíche , da mesma forma que as imunoglobulinas; a fita β de uma das folhas é, no entanto, muito mais curta do que nos domínios do tipo imunoglobulina usuais.

Um conjunto do ferro-enxofre está presente na extremidade N -terminal de certas proteínas que contêm LRV variante estrutural rica em leucina. Essas proteínas têm uma estrutura de dois domínios: um pequeno domínio N- terminal contendo um grupo de quatro resíduos de cisteína formando um agregado atômico 4Fe-4S e um grande domínio C- terminal contendo o motivo LRV. Estudos bioquímicos demonstraram que o agregado 4Fe-4S é sensível ao oxigênio, mas não parece ter atividade redox .

Notas e referências

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