Uma hemoproteína (também chamada de proteína heme ) é uma proteína que contém um grupo heme como cofator . As hemoproteínas constituem uma grande classe pertencente às metaloproteínas . O grupo heme lhes dá uma característica, que pode incluir o transporte de oxigênio, a redução de oxigênio , a transferência de elétrons e outros processos. O heme está ligado à proteína de forma covalente ou não covalente, ou ambas.
O heme é um cátion de ferro ligado ao centro da base do conjugado da porfirina , assim como outros ligantes ligados aos "sítios axiais" do ferro. O anel de porfirina é um ligante planar dianiônico tetradentado . O cátion ferro está normalmente na forma de Fe 2+ ou Fe 3+ . Um ou dois ligantes são anexados aos locais axiais. O anel de porfirina possui quatro átomos de nitrogênio que se ligam ao ferro, deixando duas outras posições de coordenação do ferro disponíveis para ele se ligar à histidina da proteína e a um átomo divalente .
As hemoproteínas provavelmente evoluíram para incorporar, ao nível da parte da proteína, o átomo de ferro contido no anel da protoporfirina IX do heme. Como isso torna as hemoproteínas reativas a moléculas capazes de se ligar ao ferro divalente, essa estratégia foi mantida ao longo da evolução porque confere funções fisiológicas cruciais. O oxigênio (O 2 ), o óxido nítrico (NO), o monóxido de carbono (CO) e o sulfeto de hidrogênio (H 2 S) se ligam ao ferro nas hemoproteínas. Uma vez ligadas ao grupo heme, essas moléculas podem modular a atividade / função dessas hemoproteínas, permitindo a transdução do sinal . Portanto, quando produzidas em sistemas biológicos ( células ), essas moléculas de gás são chamadas de gasotransmissores.
Devido às suas diversas funções biológicas e ampla abundância, as hemoproteínas estão entre as biomoléculas mais estudadas. Os dados sobre a estrutura e função das proteínas heme foram compilados na base de dados HPD ( The Heme Protein Database ou heme database em francês), uma base de dados secundária do PDB ( Protein Data Bank ou Databank Proteins).
As hemoproteínas têm várias funções biológicas, incluindo o transporte de oxigênio, realizado por hemoproteínas como hemoglobina , mioglobina , neuroglobina , citoglobina e leghemoglobina . Certas hemoproteínas como o citocromo P450 , citocromo c oxidase , ligninases , catalase e peroxidases são enzimas . Normalmente eles ativam O 2 para oxidação ou hidroxilação . As hemoproteínas também permitem a transferência de elétrons porque fazem parte da cadeia de transporte de elétrons . Os citocromos a, bec, por exemplo, têm tais funções de transferência de elétrons.
Finalmente, o sistema sensorial também é baseado em certas hemoproteínas, incluindo FixL, que é um sequestrador de oxigênio, CooA, que é um sequestrador de monóxido de carbono, e guanilil ciclase solúvel.
A hemoglobina e a mioglobina são exemplos de hemoproteínas que, respectivamente, transportam e armazenam oxigênio nos mamíferos . A hemoglobina é uma proteína com estrutura quaternária encontrada nas células vermelhas do sangue , enquanto a mioglobina é uma proteína com estrutura terciária localizada nas células musculares de mamíferos . Embora possam diferir em sua localização e tamanho, suas funções são semelhantes. Por serem hemoproteínas, ambas contêm um grupo heme.
O resíduo His-F8 da mioglobina, também conhecido como histidina proximal, está covalentemente ligado à quinta posição de coordenação do ferro. O oxigênio interage com a hisitina distal por meio de uma ligação de hidrogênio e não de uma ligação covalente. Ele se liga à sexta posição de coordenação do ferro, e o resíduo His-E7 da mioglobina se liga ao oxigênio, que agora está covalentemente ligado ao ferro. O mesmo vale para a hemoglobina; entretanto, como tem quatro subunidades , contém quatro grupos heme no total, o que permite que quatro moléculas de oxigênio se liguem à proteína.
Mioglobina e hemoglobina são proteínas globulares usadas para ligar e distribuir oxigênio. Essas globinas melhoram drasticamente a concentração de oxigênio molecular que pode ser transportado nos fluidos biológicos de vertebrados e de certos invertebrados .
Essas duas globinas contêm um grupo virgem para ligar o oxigênio e contêm várias características estruturais semelhantes. No entanto, as diferenças de função entre essas duas proteínas podem ser estudadas do ponto de vista estrutural, permitindo a discussão sobre a ligação do ligante e a regulação alostérica.
A mioglobina e a hemoglobina são inegavelmente de importância vital para os vertebrados, apesar disso, também são estudadas, pois servem como modelos excelentes e bem caracterizados para ilustrar os princípios da estrutura, dinâmica e função das proteínas.
A mioglobina é encontrada nas células musculares dos vertebrados. As células musculares, quando ativas, podem precisar rapidamente de muito oxigênio para respirar devido à alta demanda de energia para funcionar. Assim, as células musculares usam a mioglobina para acelerar a difusão do oxigênio e atuar como estoques localizados de oxigênio para períodos de respiração intensa.
Nos vertebrados, a hemoglobina é encontrada no citosol dos glóbulos vermelhos que circulam no sangue . A hemoglobina é às vezes chamada de proteína transportadora de oxigênio, para diferenciá-la de sua prima estacionária, mioglobina, embora sua função e mecanismo sejam mais complexos do que o nome sugere.
Nos vertebrados, o oxigênio é retirado de dentro do corpo pelos tecidos dos pulmões e passa para os glóbulos vermelhos a partir da corrente sanguínea ao nível dos alvéolos pulmonares . O oxigênio é então distribuído por todos os tecidos do corpo e liberado das células vermelhas do sangue para as células que respiram. Em seguida, a hemoglobina capta o dióxido de carbono dessas células para enviá-lo de volta aos pulmões, onde será expelido pela expiração. Assim, a hemoglobina se liga e libera oxigênio e dióxido de carbono para os tecidos apropriados, servindo assim como um "distribuidor" de oxigênio necessário ao metabolismo celular e como um "eliminador" dos resíduos resultantes dessa respiração, para conhecer o CO 2 .
O citocromo c oxidase é uma enzima embutida na membrana interna da mitocôndria . Sua principal função é oxigenar o citocromo c . A citocromo c oxidase contém vários sítios ativos metálicos.